Aiga Sheira Rait, Aiga and Nurhasanah, Nurhasanah and Syaiful, Bahri (2022) Pemurnian Parsial Enzim Lipase dari Bakteri Isolat Lokal LKMA3 dan Penentuan Aktivitasnya dengan Metode Spektrofotometri. Pemurnian Parsial Enzim Lipase dari Bakteri Isolat Lokal LKMA3 dan Penentuan Aktivitasnya dengan Metode Spektrofotometri. pp. 1-5.

[img]
Preview
Text
Pemurnian Parsial Enzim Lipase dari Bakteri Isolat Lokal LKMA3 dan Penentuan Aktivitasnya dengan Metode Spektrofotometri.pdf

Download (301kB) | Preview
Official URL: http://repository.lppm.unila.ac.id/36757/

Abstract

Lipase merupakan enzim yang mengkatalisis proses hidrolisis triasilgliserol menjadi asam lemak dan gliserol. Lipase banyak dimanfaatkan dalam bidang industri seperti pangan, farmasi, kosmetik dan deterjen. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan enzim lipase dari bakteri isolat lokal kompos mesofilik (LKMA3) dengan tingkat kemurnian yang relatif lebih baik terhadap ekstrak kasar. Metode penelitian yang dilakukan meliputi produksi lipase dari bakteri isolat lokal (LKMA3), pemurnian lipase secara terfraksi menggunakan amonium sulfat dan dialisis. Pengukuran aktivitas enzim dilakukan dengan metode spektrofotometri menggunakan substrat p-nitrofenil palmitat dan kadar protein dengan metode Lowry. Hasil penelitian menunjukkan bahwa ekstrak kasar memiliki aktivitas unit (AU) 298,33 U mL-1 dan kadar protein 0,2226 mg mL-1 dengan nilai aktivitas spesifik (AS) 1340,22 U mg-1. Pemurnian secara terfraksi dengan amonium sulfat diperoleh aktivitas unit enzim tertinggi pada kejenuhan amonium sulfat (20-90%) sebesar 437,83 U mL-1 dan kadar protein 0,2153 mg mL-1 dengan aktivitas spesifik enzim 2033,59 U mg-1. Pemurnian tahap lanjut dengan dialisis diperoleh aktivitas unit enzim 395 U mL-1 yang menunjukkan adanya peningkatan aktivitas spesifik menjadi 4197,66 U mg-1. Berdasarkan hasil yang diperoleh, dapat disimpulkan bahwa pemurnian parsial enzim lipase dari bakteri isolat lokal LKMA3 mampu meningkatkan kemurnian lipase menjadi 3,13 kali dibandingkan ekstrak kasar.

Item Type: Article
Subjects: Q Science > QD Chemistry
Divisions: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam (FMIPA) > Prodi Kimia
Depositing User: Syaiful Bahri
Date Deposited: 16 Jun 2022 07:21
Last Modified: 16 Jun 2022 07:21
URI: http://repository.lppm.unila.ac.id/id/eprint/42526

Actions (login required)

View Item View Item